Diseñan nanoestructuras de aminoácidos que podrían crear nanomateriales

Investigadores del Instituto de Biotecnología y de Biomedicina de la Universidad Autónoma de Barcelona (IBB-UAB) han fabricado 4 moléculas de sólo 7 aminoácidos con capacidad de auto-ensamblarse para formar nanomateriales para biomedicina y nanotecnología de manera más rápida y económica, inspirándose en el tipo de ensamblaje natural de las fibras amiloides. Las nuevas moléculas están formadas por una cadena de siete aminoácidos, cada una de ellas utilizando sólo dos tipos diferentes, lo que agiliza y abarata significativamente los procesos de creación de estructuras amiloides sintéticas funcionales para fabricar nanomateriales con aplicación en biomedicina y nanotecnología.

El artículo publicado en ACS NANO, presenta como se han encontrado sorprendentes aplicaciones con las estructuras amiloides como materiales avanzados en campos como la biomedicina y la nanotecnología. Los priones son un subconjunto singular de proteínas capaces de cambiar entre una conformación soluble y un estado amiloide. La capacidad de tránsito entre estas dos conformaciones está codificada en los denominados dominios priónicos (PrDs), que son regiones largas y desordenadas de baja complejidad, enriquecidas en aminoácidos polares y no cargados, como Gln, Asn, Tyr, Ser y Gly.

La naturaleza polar de PrDs da como resultado una lenta formación de amiloide, que permite el control cinético del ensamblaje de la fibra. Este enfoque ha sido explotado para la fabricación de materiales multifuncionales porque, a diferencia de la mayoría de los amiloides, los PrD carecen de tramos hidrofóbicos que puedan nuclear su agregación, su ensamblaje depende del establecimiento de un gran número de interacciones débiles a lo largo del dominio completo.

La longitud y la baja complejidad de los PrD hacen que su síntesis química para fines aplicados sea difícilmente asequible. Constituyen pequeños bloques de construcción para la construcción de nanoestructuras inspiradas en priones a medida. Los científicos explotaron los residuos de Tyr en estos péptidos para generar ensamblajes reticulados de ditirosina altamente estables para la inmovilización de nanopartículas metálicas en la superficie de las fibrillas y para desarrollar un armazón amiloide electrocatalítico. Además, mostraron que los hexapéptidos NYNNYN, QYQQYQ y SYSSYS más cortos y más polares también se autoensamblan en estructuras de tipo amiloide, lo que es consistente con la presencia de estos motivos en tándem en proteínas similares a priones humanos.


Investigación original: Minimalist Prion-Inspired Polar Self-Assembling Peptides. Díaz-Caballero M, Navarro S, Fuentes I, Teixidor F, Ventura S. ACS Nano. 2018 doi: 10.1021/acsnano.8b00417. https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acsnano.8b00417